A família de proteínas SNARE é o aparelho molecular central que medeia todos os eventos de fusão de membrana em células eucarióticas. Ao se assemblearem para formar complexos trans-SNARE, elas impulsionam o processo de docagem e fusão entre vesículas e membranas-alvo, garantindo o transporte ordenado de materiais intracelulares entre vários componentes do sistema de membranas. YKT6, um membro estruturalmente único e evolutivamente conservado desta família, tem sido altamente valorizado pelos pesquisadores desde sua descoberta devido ao seu modo atípico de ancoragem à membrana e às suas funções biológicas amplas. Diferentemente da maioria das proteínas SNARE, que possuem domínios transmembrana, YKT6 não contém um segmento transmembrana. Sua localização na membrana depende da modificação covalente lipídica de dois resíduos de cisteína próximos ao terminus C-terminal, especificamente a farnesilação e a geranylgeranylação. Este padrão de modificação dupla prenilada única é a base estrutural chave para a realização de suas funções biológicas.