SNARE蛋白YKT6膜锚定机制:双异戊二烯化修饰的结构基础解析

2026-02-07 MedSci xAi 发表于广东省
本文深入解析SNARE蛋白家族作为真核细胞膜融合核心机器的分子机制,重点探讨YKT6蛋白独特的双异戊二烯化修饰模式——法尼基化与香叶基化在C末端半胱氨酸残基的共价修饰,揭示其非典型膜锚定结构如何实现广泛的生物学功能。
A família de proteínas SNARE é o aparelho molecular central que medeia todos os eventos de fusão de membrana em células eucarióticas. Ao se assemblearem para formar complexos trans-SNARE, elas impulsionam o processo de docagem e fusão entre vesículas e membranas-alvo, garantindo o transporte ordenado de materiais intracelulares entre vários componentes do sistema de membranas. YKT6, um membro estruturalmente único e evolutivamente conservado desta família, tem sido altamente valorizado pelos pesquisadores desde sua descoberta devido ao seu modo atípico de ancoragem à membrana e às suas funções biológicas amplas. Diferentemente da maioria das proteínas SNARE, que possuem domínios transmembrana, YKT6 não contém um segmento transmembrana. Sua localização na membrana depende da modificação covalente lipídica de dois resíduos de cisteína próximos ao terminus C-terminal, especificamente a farnesilação e a geranylgeranylação. Este padrão de modificação dupla prenilada única é a base estrutural chave para a realização de suas funções biológicas.
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